Dauer:
1 Semester | Angebotsturnus:
Jedes Sommersemester | Leistungspunkte:
8 |
Studiengang, Fachgebiet und Fachsemester: - Master Mathematik in Medizin und Lebenswissenschaften 2023 (Pflicht), MML/Nebenfach Life Science, 2. Fachsemester
- Bachelor Molecular Life Science 2024 (Pflicht), Chemie, 4. Fachsemester
- Bachelor Molecular Life Science 2018 (Pflicht), Chemie, 4. Fachsemester
- Bachelor Molecular Life Science 2016 (Pflicht), Chemie, 4. Fachsemester
- Master Mathematik in Medizin und Lebenswissenschaften 2016 (Pflicht), MML/Nebenfach Life Science, 2. Fachsemester
- Bachelor Biophysik 2016 (Pflicht), Biophysik, 4. Fachsemester
- Master Mathematik in Medizin und Lebenswissenschaften 2010 (Wahlpflicht), MML/Life Science, 2. Fachsemester
- Bachelor Molecular Life Science 2009 (Pflicht), Life Sciences, 4. Fachsemester
|
Lehrveranstaltungen: - LS2300-P: Biophysikalische Chemie (Praktikum, 3 SWS)
- LS2300-Ü: Biophysikalische Chemie (Übung, 1 SWS)
- LS2300-V: Biophysikalische Chemie (Vorlesung, 3 SWS)
| Workload: - 160 Stunden Selbststudium
- 80 Stunden Präsenzstudium
| |
Lehrinhalte: | - Vorlesungsthemen:
- Fragestellungen in der Biophysikalischen Chemie
- Physikalische Grundlagen der NMR-Spektroskopie
- Physikalische Grundlagen der Massenspektrometrie
- Theoretische Berechnung von Molekülen - Quantenmechanik oder Molekulare Mechanik?
- Grundlagen der chemischen Thermodynamik
- Thermodynamik der Ligandenbindung
- Grundlagen der chemischen Kinetik
- Grundlagen der Enzymkinetik
- Moleculare Mechanik
- Praktikum:
- MLS: NMR-Versuch, Molecular Modeling, Versuche zur Thermodynamik, Versuche zur Kinetik
- BP: Elektronenspinresonanz, Hyperchromie, Molekulardynamiksimulation, Kapillarelektrophorese, FRET, Circulardichroismus
| |
Qualifikationsziele/Kompetenzen: - Erwerb grundlegender Kenntnisse zur spektroskopischen Analyse von (Bio)molekülen mit einem Schwerpunkt auf NMR-spektroskopischen und massenspektrometrischen Verfahren. Erwerb der Fähigkeit, NMR- und MS-Spektren einfacher biologisch relevanter Moleküle zu interpretieren. Bei der NMR-Spektroskopie wird auch die Fähigkeit erworben, mehrdimensionale Spektren (COSY, TOCSY, NOESY, HSQC, HMBC) auszuwerten.
- Einsicht in Eigenschaften (z.B. Struktur, Dynamik, spektroskopische Eigenschaften) von Molekülen mit Hilfe theoretischer Modelle. Erwerb der Fähigkeit, eigenständig Berechnungen mit Hilfe von Molekülmechanik-Programmen durchzuführen.
- Vermittlung grundlegender Kenntnisse zur quantenmechanischen Behandlung von Kernspinsystemen. Erwerb der Fähigkeit, Kernspinsysteme mit Hilfe von einfachen quantenmechanischen Regeln zu analysieren. Erwerb der Fähigkeit, einfache NMR-Pulsexperimente mit Hilfe des klassischen Vektormodells zu analysieren.
- Vermittlung thermodynamischer Gesetzmäßigkeiten zur Beschreibung chemischer Reaktionen und biologischer Prozesse mit Fokussierung auf Bindungs- und Erkennungsreaktionen in biologischen Systemen. Erwerb der Fähigkeit, die Bindung von Liganden an Proteine und andere Biomoleküle quantitativ auszuwerten.
- Vermittlung grundlegender Kenntnisse für die Beschreibung des zeitlichen Ablaufs chemischer Reaktionen und biologischer Prozesse. Erwerb der Fähigkeit, biologische Erkennungsreaktionen mit Hilfe von kinetischen Modellen quantitativ zu analysieren.
- Erwerb der Fähigkeit, in den in diesem Modul behandelten Bereichen der Praktikum: Biophysikalischen Chemie selbständig Experimente zu planen und durchzuführen unter Berücksichtigung der Richtlinien Guter wissenschaftlichen Praxis der UzL.
|
Vergabe von Leistungspunkten und Benotung durch: |
Setzt voraus: |
Modulverantwortlicher: - Prof. Dr. rer. nat. Ulrich Günther
Lehrende: |
Literatur: - Peter Atkins and Julio de Paula: Physical Chemistry for the Life Sciences - Oxford, University Press, Freeman and Company, 2006, ISBN 0-1992-8095-9
- Thomas Engel und Philip Reid: Physikalische Chemie - Pearson Studium, 2006, ISBN 13: 978-3-8273-7200-0
- van Holde, Johnson & HoPrentice Hall: Principles of Physical Biochemistry - New Jersey, 1998, 2006, ISBN 0-13-720459-0
- Atkins: Physical Chemistry - Oxford University Press, Oxford Melbourne Tokyo, 1998, ISBN 0-19-850101-3 Paperback, Deutsche Ausgabe (dritte Auflage) bei Wiley VCH, 2002: ISBN 3-527-30236-0 Wiley-VCH, Weinheimxford University Press, Oxford Mel-bourne Tokyo, 1998, ISBN 0-19-850101-3 Paperback, Deutsche Ausgabe (dritte Auflage) bei Wiley VCH, 2002: ISBN 3-527-30236-0 Wiley-VCH, Weinheim
- Fersht, W. H.: Structure and Mechanism in Protein Science - New York, 1999, ISBN 0-7167-3268-8
- Cantor & Schimmel: Biophysical Chemistry, Parts I-III - Freeman and Company, New York, 1980, ISBN 0-71671188-5 Paperback
- H. Friebolin: Ein- und zweidimensionale NMR-Spektroskopie - Wiley-VCH
- James Keeler and Peter Wothers: Chemical Structure and Reactivity: An integrated approach - Oxford University Press, 2008; second ed. 2013
|
Sprache: - Wird nur auf Deutsch angeboten
|
Bemerkungen:Zulassungsvoraussetzungen zur Belegung des Moduls: - Keine Zulassungsvoraussetzungen zur Teilnahme an Modul-Prüfung(en): - Erfolgreiche Bearbeitung von Übungsaufgaben gemäß Vorgabe am Semesteranfang Modulprüfung(en): - LS2300-L1: Biophysikalische Chemie, Klausur, 90 min, 100 % der Modulnote - LS2300-L2: Praktikum Biophysikalische Chemie, unbenotetes Praktikum, 0 % der Modulnote, muss bestanden sein MML: Wahlpflicht im 2.Sem. Master bei Spezialisierung Life Science Biophysik: einige Versuche sind studiengangspezifisch. Das Praktikum BPC findet für MLS als Block im September statt, für Biophysik wöchentlich während der Vorlesungszeit. Voraussetzungen zur Teilnahme am Praktikum: MLS: Teilnahme am Praktikum setzt die Leistungszertifikate LS1600 und LS2600 voraus. Biophysik: Teilnahme am Praktikum setzt die Leistungszertifikate LS1600 und ME2053 voraus. Das Modul ist besser verständlich, wenn vorher die Module Physik 1 oder 2 besucht wurden. (Anteil Institut für Physik an P ist 25%) |
Letzte Änderung: 4.3.2026 |
für die Ukraine