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Modulhandbuch

Modul LS2300-KP08, LS2301

Biophysikalische Chemie (BPCKP08)

Dauer:


1 Semester
Angebotsturnus:


Jedes Sommersemester
Leistungspunkte:


8
Studiengang, Fachgebiet und Fachsemester:
  • Bachelor Molecular Life Science 2018 (Pflicht), Chemie, 4. Fachsemester
  • Bachelor Molecular Life Science 2016 (Pflicht), Chemie, 4. Fachsemester
  • Master Mathematik in Medizin und Lebenswissenschaften 2016 (Pflicht), MML/Nebenfach Life Science, 2. Fachsemester
  • Bachelor Biophysik 2016 (Pflicht), Biophysik, 4. Fachsemester
  • Master Mathematik in Medizin und Lebenswissenschaften 2010 (Wahlpflicht), MML/Life Science, 2. Fachsemester
  • Bachelor Molecular Life Science 2009 (Pflicht), Life Sciences, 4. Fachsemester
Lehrveranstaltungen:
  • LS2300-P: Biophysikalische Chemie (Praktikum, 3 SWS)
  • LS2300-Ü: Biophysikalische Chemie (Übung, 1 SWS)
  • LS2300-V: Biophysikalische Chemie (Vorlesung, 3 SWS)
Workload:
  • 80 Stunden Präsenzstudium
  • 160 Stunden Selbststudium
Lehrinhalte:
  • Vorlesungsthemen:
  • Fragestellungen in der Biophysikalischen Chemie
  • Physikalische Grundlagen der NMR-Spektroskopie
  • Physikalische Grundlagen der Massenspektrometrie
  • Theoretische Berechnung von Molekülen - Quantenmechanik oder Molekulare Mechanik?
  • Grundlagen der chemischen Thermodynamik
  • Thermodynamik der Ligandenbindung
  • Grundlagen der chemischen Kinetik
  • Grundlagen der Enzymkinetik
  • Moleculare Mechanik
  • Praktikum:
  • NMR-Versuch, Molecular Modeling, Versuche zur Thermodynamik, Versuche zur Kinetik
Qualifikationsziele/Kompetenzen:
  • Erwerb grundlegender Kenntnisse zur spektroskopischen Analyse von (Bio)molekülen mit einem Schwerpunkt auf NMR-spektroskopischen und massenspektrometrischen Verfahren. Erwerb der Fähigkeit, NMR- und MS-Spektren einfacher biologisch relevanter Moleküle zu interpretieren. Bei der NMR-Spektroskopie wird auch die Fähigkeit erworben, mehrdimensionale Spektren (COSY, TOCSY, NOESY, HSQC, HMBC) auszuwerten.
  • Einsicht in Eigenschaften (z.B. Struktur, Dynamik, spektroskopische Eigenschaften) von Molekülen mit Hilfe theoretischer Modelle. Erwerb der Fähigkeit, eigenständig Berechnungen mit Hilfe von Molekülmechanik-Programmen durchzuführen.
  • Vermittlung grundlegender Kenntnisse zur quantenmechanischen Behandlung von Kernspinsystemen. Erwerb der Fähigkeit, Kernspinsysteme mit Hilfe von einfachen quantenmechanischen Regeln zu analysieren. Erwerb der Fähigkeit, einfache NMR-Pulsexperimente mit Hilfe des klassischen Vektormodells zu analysieren.
  • Vermittlung thermodynamischer Gesetzmäßigkeiten zur Beschreibung chemischer Reaktionen und biologischer Prozesse mit Fokussierung auf Bindungs- und Erkennungsreaktionen in biologischen Systemen. Erwerb der Fähigkeit, die Bindung von Liganden an Proteine und andere Biomoleküle quantitativ auszuwerten.
  • Vermittlung grundlegender Kenntnisse für die Beschreibung des zeitlichen Ablaufs chemischer Reaktionen und biologischer Prozesse. Erwerb der Fähigkeit, biologische Erkennungsreaktionen mit Hilfe von kinetischen Modellen quantitativ zu analysieren.
  • Erwerb der Fähigkeit, in den in diesem Modul behandelten Bereichen der Praktikum: Biophysikalischen Chemie selbständig Experimente zu planen und durchzuführen unter Berücksichtigung der Richtlinien Guter wissenschaftlichen Praxis der UzL.
Vergabe von Leistungspunkten und Benotung durch:
  • Klausur
Setzt voraus:
Modulverantwortlicher:
  • Prof. Dr. rer. nat. Thomas Peters
Lehrende:
  • Prof. Dr. rer. nat. Thomas Peters
  • PD Dr. phil. nat. Thomas Weimar
Literatur:
  • Peter Atkins and Julio de Paula: Physical Chemistry for the Life Sciences - Oxford, University Press, Freeman and Company, 2006, ISBN 0-1992-8095-9
  • Thomas Engel und Philip Reid: Physikalische Chemie - Pearson Studium, 2006, ISBN 13: 978-3-8273-7200-0
  • van Holde, Johnson & HoPrentice Hall: Principles of Physical Biochemistry - New Jersey, 1998, 2006, ISBN 0-13-720459-0
  • Atkins: Physical Chemistry - Oxford University Press, Oxford Melbourne Tokyo, 1998, ISBN 0-19-850101-3 Paperback, Deutsche Ausgabe (dritte Auflage) bei Wiley VCH, 2002: ISBN 3-527-30236-0 Wiley-VCH, Weinheimxford University Press, Oxford Mel-bourne Tokyo, 1998, ISBN 0-19-850101-3 Paperback, Deutsche Ausgabe (dritte Auflage) bei Wiley VCH, 2002: ISBN 3-527-30236-0 Wiley-VCH, Weinheim
  • Fersht, W. H.: Structure and Mechanism in Protein Science - New York, 1999, ISBN 0-7167-3268-8
  • Cantor & Schimmel: Biophysical Chemistry, Parts I-III - Freeman and Company, New York, 1980, ISBN 0-71671188-5 Paperback
  • H. Friebolin: Ein- und zweidimensionale NMR-Spektroskopie - Wiley-VCH
  • James Keeler and Peter Wothers: Chemical Structure and Reactivity: An integrated approach - Oxford University Press, 2008; second ed. 2013
Sprache:
  • Wird nur auf Deutsch angeboten
Bemerkungen:

Zulassungsvoraussetzungen zur Belegung des Moduls:
- Keine

Zulassungsvoraussetzungen zur Teilnahme an Modul-Prüfung(en):
- Erfolgreiche Bearbeitung von Übungsaufgaben gemäß Vorgabe am Semesteranfang

Modulprüfung(en):
- LS2300-L1: Biophysikalische Chemie, Klausur, 90 min, 100 % der Modulnote
- LS2300-L2: Praktikum Biophysikalische Chemie, unbenotetes Praktikum, 0 % der Modulnote, muss bestanden sein

MML: Wahlpflicht im 2.Sem. Master bei Spezialisierung Life Science

Biophysik: einige Versuche sind studiengangspezifisch.

Das Praktikum BPC findet als Block im September statt.

Teilnahme am Praktikum setzt das Leistungszertifikat LS1600 und LS2600 voraus.

Das Modul ist besser verständlich, wenn vorher die Module Physik 1 oder 2 besucht wurden.


(Anteil Institut für Physik an P ist 25%)

Letzte Änderung:
13.4.2021